STING信号调控新机制

Lyu等研究人员在《细胞》杂志发表论文，揭示了STING蛋白通过其内质网出口基序与COPII囊泡货物结合蛋白SEC24C相互作用，实现受控而非组成型的内质网输出。这一机制对于调控STING介导的免疫信号至关重要。

研究团队鉴定出STING蛋白上的一个特定基序，该基序负责与SEC24C结合，从而将STNG高效装载至COPII囊泡中。通过突变实验，他们证实破坏该相互作用会导致STING异常积累于内质网，并引起信号异常激活。

该发现不仅阐明了STING信号精确调控的分子基础，还为开发针对自身炎症性疾病和癌症的STING调节剂提供了新靶点。目前该研究为同行评审后发表，结论可靠。